Определение белкового состава живой клетки (протеома) - одна из важнейших задач современной биологии. Универсальным инструментом для исследования протеома является масс-спектроскопия. Расшифровка масс-спектров является сложной задачей, так как не до конца известны механизмы диссоциации белков в экспериментальных установках, а также влияние совокупности внешних факторов на данный процесс. Для совершенствования существующих или разработки новых алгоритмов расшифровки масс-спектров требуется большое количество данных по аннотированным масс-спектрам пептидов с известной последовательностью. В статье описана разработка алгоритма in silico моделирования масс-спектра пептидов, решающего проблему учета влияния неканонического аминокислотного состава и посттрансляционных модификаций на процесс диссоциации. Для проверки работоспособности построенного алгоритма проведено сравнение его эффективности с аналогами. Показано, что точность предложенного метода выше, особенно для пептидов, подверженных посттрансляционным модификациям.
The importance of the biological properties of proteins to cells cause actively exploring their amino acid composition (primary structure). The versatile tool of cell proteome exploring is mass-spectroscopy. The interpretation of mass-spectroscopy data is complex challenge because it remains uncertain peptide dissociation mechanisms and external factor influence to peptide fragmentation process. Moreover, a lot of mass-spectroscopy data is required to enhancement existing or development novel algorithms to interpret peptide mass-spectra. The article describes development of algorithm for in silico generation peptide mass-spectra covered the problem of influence noncanonical amino acid composition and posttranslational modifications to dissociation process. Developed algorithm was compared with analogues and evaluated over experimental data.
The authors declare that there are no conflicts of interest present.